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影响酶活力的因素

选择字号: 超大 标准 发布时间:2015-08-15 19:38 | 作者:编辑

      九、影响酶活力的因素
   米契里斯(Michaelis)和门坦(Menten)根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式,即米-门公式(具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理)。由米门公式可知:酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响,也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
   (1)酶浓度对酶促反应速度的影响
   从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出:酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时,酶分子越多,底物转化的速度越快。但事实上,当酶浓度很高时,并不保持这种关系,曲线逐渐趋向平缓。根据分析,这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
   (2)底物浓度对酶促反应速度的影响
   在生化反应中,若酶的浓度为定值,底物的起始浓度较低时,酶促反应速度与底物浓度成正比,即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后,即使在增加底物浓度,中间产物浓度也不会增加,酶促反应速度也不增加。
   还可以得出,在底物浓度相同条件下,酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大,其酶促反应速度就大。
   在实际测定中,即使酶浓度足够高,随底物浓度的升高,酶促反应速度并没有因此增加,甚至受到抑制。其原因是:高浓度底物降低了水的有效浓度,降低了分子扩散性,从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上,生成无活性的中间产物,不能释放出酶分子,从而也会降低反应速度。
   (3)温度对酶促反应速度的影响
   各种酶在最适温度范围内,酶活性最强,酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内,温度每升高10℃,酶促反应速度可以相应提高1~2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如,动物组织中各种酶的最适温度为37~40℃;微生物体内各种酶的最适温度为25~60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最适温度为62~64℃;巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃;枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85~94℃。可见,一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率,即降低酶促反应速度。
   最适温度在60℃以下的酶,当温度达到60~80℃时,大部分酶被破坏,发生不可逆变性;当温度接近100℃时,酶的催化作用完全丧失。
   所以,人在发烧时,不想吃东西。
   (4)pH对酶促反应速度的影响
   酶在最适pH范围内表现出活性,大于或小于最适pH,都会降低酶活性。主要表现在两个方面:①改变底物分子和酶分子的带电状态,从而影响酶和底物的结合;②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性,进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7,催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中,胰蛋白酶的最适pH在8左右。
   (5)激活剂对酶促反应速度的影响
   能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多,有①无机阳离子,如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等;②无机阴离子,如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等;③有机化合物,如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时,才表现出催化活性或强化其催化活性,这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态,这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
   (6)抑制剂对酶促反应速度的影响
   能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
   对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合,从而降低酶促反应速度,这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制,通过增加底物浓度最终可解除抑制,恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后,底物仍可与酶活性中心结合,但酶不显示活性,这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的,增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂,称为非竞争性抑制剂。
   有的物质既可作为一种酶的抑制剂,又可作为另一种酶的激活剂。
   十、酶的分类
   根据酶所催化的反应性质的不同,将酶分成六大类:
   1.氧化还原酶类
   (oxidoreductase)促进底物进行氧化还原反应的酶类,是一类催化氧化还原反应的酶,可分为氧化酶和还原酶两类。
   2.转移酶类
   (transferases)催化底物之间进行某些基团(如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等)的转移或交换的酶类。例如,甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。
   3.水解酶类
   (hydrolases )催化底物发生水解反应的酶类。例如,淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
   4.裂合酶类
   (lyases)催化从底物(非水解)移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如,脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应,使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。合酶便属于此类。
   5.异构酶类
   (isomerases)催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类。例如,异构酶、表构酶、消旋酶等。
   6.合成酶类
   (ligase)催化两分子底物合成为一分子化合物,同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如,谷氨酰胺合成酶、DNA连接酶、氨基酸:tRNA连接酶以及依赖生物素的羧化酶等。
   按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则,在上述六大类基础上,在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点,分为若干亚类;为了更精确地表明底物或反应物的性质,每一个亚类再分为几个组(亚亚类);每个组中直接包含若干个酶。
   十一、酶的命名方法
   通常有习惯命名和系统命名两种方法。
   1.习惯命名
   常根据两个原则:
   也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点,如琥珀酸脱氢酶、碱性磷酸酶等等。
   习惯命名较简单,习用较久,但缺乏系统性又不甚合理,以致造成某些酶的名称混乱。如:肠激酶和肌激酶,从字面看,很似来源不同而作用相似的两种酶,实际上它们的作用方式截然不同。又比如:铜硫解酶和乙酰辅酶A转酰基酶实际上是同一种酶,但名称却完全不同。
   鉴于上述情况和新发现的酶不断增加,为适应酶学发展的新情况,国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法,决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。同时每一种酶有一个固定编号。
   2.系统命名
   酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。例如一种编号为“3.4.21.4”的胰蛋白酶,第一个数字“3”表示水解酶;第二个数字“4”表示它是蛋白酶水解肽键;第三个数字“21”表示它是丝氨酸蛋白酶,活性位上有一重要的丝氨酸残基;第四个数字“4”表示它是这一类型中被指认的第四个酶。规定,每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物起反应,则这两种底物均需列出,当中用“:”分隔开。
   例如:谷丙转氨酶(习惯名称)写成系统名时,应将它的两个底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同时列出,它所催化的反应性质为转氨基,也需指明,故其名称为“L-丙氨酸:α-酮戊二酸转氨酶”。
   由于系统命名一般都很长,使用时不方便,因此叙述时可采用习惯名。
       酶的形态结构
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